SOD1

SOD1
Protein SOD1 PDB 1azv.png
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Superoxiddismutase[Cu-Zn], auch bekannt als Superoxiddismutase 1 oder SOD1, ist ein Enzym, das beim Menschen durch das SOD1-Gen auf dem Chromosom 21 kodiert wird. SOD1 ist eine von drei menschlichen Superoxiddismutasen[5][6] Sie ist an der Apoptose und der familiären amyotrophen Lateralsklerose beteiligt[7].

Funktion

SOD1 bindet Kupfer- und Zinkionen und ist eine von drei Superoxiddismutasen, die für die Zerstörung freier Superoxidradikale im Körper verantwortlich sind. Das kodierte Isozym ist ein lösliches zytoplasmatisches und mitochondriales Intermembran-Raumprotein, das als Homodimer fungiert, um natürlich vorkommende, aber schädliche Superoxid-Radikale in molekularen Sauerstoff und Wasserstoffperoxid umzuwandeln[8][10] Wasserstoffperoxid kann dann durch ein anderes Enzym namens Katalase abgebaut werden.

SOD1 wurde postuliert, um die äußere Mitochondrienmembran (OMM), in der Superoxidanionen erzeugt werden, oder den Intermembranraum zu lokalisieren. Die genauen Mechanismen für seine Lokalisierung bleiben unbekannt, aber seine Aggregation zum OMM wurde auf seine Assoziation mit BCL-2 zurückgeführt. Wildtyp SOD1 hat antiapoptotische Eigenschaften in neuronalen Kulturen gezeigt, während die mutierte SOD1 beobachtet wurde, um die Apoptose in Rückenmarksmitochondrien zu fördern, aber nicht in Lebermitochondrien, obwohl sie in beiden gleichermaßen exprimiert wird. Zwei Modelle deuten darauf hin, dass SOD1 die Apoptose hemmt, indem es mit BCL-2-Proteinen oder den Mitochondrien selbst interagiert[6].

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Synonyme:
Superoxiddismutase
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